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Charakterisierung des E5Onkoproteins aus dem RinderPapillomavirus: Untersuchung der Struktur und Dimerisierung des membranstnd,Used
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Zahlreiche biologische Funktionen einer Zelle hngen von direkten Wechselwirkungen von Membranproteinen ab. Die molekularen Details dieser Wechselwirkungen sind aufgrund der anspruchsvollen Handhabung der hydrophoben Proteine oftmals unbekannt. Die genaue Kenntnis der grundlegenden Mechanismen wie Proteine innerhalb der hydrophoben Umgebung der Membran einander erkennen und miteinander interagieren ist entscheidend um zuknftig Membranproteine durch Einsatz speziell entwickelter Effektormolekle gezielt manipulieren zu knnen. Die Aktivierung des BlutplttchenWachstumsfaktor Rezeptor durch das virale Onkoprotein E5 aus dem RinderPapillomavirus Typ I ist ein ideales Modellsystem um ProteinProteinWechselwirkungen in Membranen eingehend zu untersuchen. Diese Arbeit stellt den ersten Schritt einer detaillierten strukturbiologischen Charakterisierung des E5Proteins, welches eines der kleinsten bekannten Onkoproteine ist, dar. Hierbei wurde die Sekundrstruktur des E5Proteins, dessen Orientierung in der Membran sowie die Fhigkeit zur Dimerbildung eingehend mittels Kernspinmagnetresonanz und CirculardichroismusSpektroskopie untersucht.
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